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NOVIDADES
Novos métodos para identificar e analisar a estrutura das macromoléculas biológicas, inclusive das proteínas envolvidas na expressão dos genes, deram aos pesquisadores John Fenn, Koichi Tanaka e Kurt Wüthrich o Prêmio Nobel 2002, de química. John Fenn (foto), 85 anos, da Universidade Comunitária da Virgínia (EUA) e Koichi Tanaka, 43 anos, da Shimadzu Corporation (Quioto, Japão) dividirão a metade do prêmio para sua área, ficando cada um com US$ 250 mil. Eles se valeram de um método já conhecido, o de espectrometria de massa, usado em laboratórios de química apenas para análise e identificação de pequenas moléculas, tornando possível a análise de macromoléculas.
Em 1988, Fenn publicou trabalho sobre "Ionização por eletrospray", método pelo qual produziu uma solução carregada de pedaços de proteína, a qual encolhia quando a água evaporava. Alguns íons da proteína se mantinham em suspensão, livremente. Suas massas eram determinadas quando os íons eram colocados em movimento, e também pela medição do tempo de deslocamento por determinada distância. Simultaneamente, Tanaka (foto) introduziu outra técnica, à base de laser, para deixar os íons de proteína em suspensão. Pulsos de laser na amostra de proteína faziam com que ela "explodisse" em diversas partículas, de modo que as moléculas ficassem livres.
O suíço Kurt Wüthrich (foto), de 64 anos, do Instituto Federal de Tecnologia da Suíça e que desenvolve estudos também no Instituto de Pesquisa Scripps, de La Jolla (EUA), ficará com a outra metade do prêmio Nobel de Química, ou seja, US$ 500 mil. Ele também aperfeiçoou outro método, muito usado entre os químicos, o de ressonância magnética nuclear (normalmente usado para determinar a estrutura e a dinâmica das moléculas), para calcular a estrutura tridimensional da proteína.
Iniciou esse trabalho no início dos anos 80, tornando possível a análise da proteína usando a ressonância. O método desenvolvido por Wüthrich marcava pontos fixos da molécula de proteína e permitia determinar as distâncias entre esses pontos. Conhecendo a distância, ele pode calcular a estrutura tridimensional da proteína. A vantagem da ressonância magnética nuclear é que as proteínas podem ser estudadas em solução, ou seja: num ambiente similar ao das células vivas, onde elas atuam. Agência Brasil - ABr, 11 de outubro, 2002. Nota do Managing Editor: Veja mais sobre os Prêmios Nobel em Química de anos anteriores: |
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