Como explica Horst Kessler, professor no Instituto de Estudos Avançados da Universidade Técnica de Munique (TUM-IAS), os fios de aranha têm uma elasticidade e resistência extremas que não se chega a reproduzir nas fibras puras de proteínas de seda de aranhas sintetizadas em laboratório.

Como a aranha consegue produzir estes fios, em uma fração de segundo, a partir das proteínas de seda estocadas em suas fieiras (apêndices das aranhas onde a seda é fabricada e estocada)? Os fios de aranha são constituídos de moléculas de proteínas, que, de fato, são longas cadeias, elas próprias constituídas de milhares de "tijolos": os aminoácidos.

Análises por difratometria de raios X mostram que os fios se estruturam em diferentes domínios, alguns bastante estáveis, graças a ligações físicas entre as proteínas; outros não apresentam estas redes densas e conferem a elasticidade aos fios de aranha. Nas fieiras, as proteínas da seda são estocadas em uma solução com altas concentrações, e de modo a que elas não se agreguem.

A fim de compreender os mecanismos de formação dos fios, os pesquisadores analisaram a solução das fieiras através de métodos de imagiamento por ressonância magnética nuclear (IRM). Em colaboração com a cadeira de biomateriais do professor Thomas Scheibel, da Universidade de Bayreuth (Baviera), Alemanha, puderam identificar elementos moleculares implicados no mecanismo de formação dos fios e descrever sua estrutura e seu modo de ação. Estes resultados permitiram desenvolver uma espécie de fieira artificial, graças à tecnologia de microssistemas, no Laboratório de Física da Universidade Técnica de Munique (TUM). Os pesquisadores de Bayreuth prosseguem atualmente o desenvolvimento desse sistema biomimético, em colaboração com uma indústria. Serão numerosas as aplicações: de fios de sutura para operações médicas à fibras técnicas usadas no setor automobilístico.

Press Release, Universidade de Bayreuth (Tradução - MIA).

Nota do Scientific Editor: o trabalho que deu origem a esta notícia, de título: "A conserved spider silk domain acts as a molecular switch that controls fibre assembly", de autoria de F. Hagn, L. Eisoldt, J. G. Hardy, C. Vendrely, M.Coles, T. Scheibel e H. Kessler, foi publicado no periódico Nature, volume 465, págs. 239-242, 2010, DOI:10.1038/nature08936.


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